Krankhaften Eiweißablagerungen auf der Spur
Forschung Förderorganisation gibt neuer Forschungsgruppe an der Universität mehr als zwei Millionen Euro
Ulm Es gibt eine neue Forschungsgruppe der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) an der Universität Ulm: In den kommenden drei Jahren werden Forschende um Professor Marcus Fändrich, Leiter des Instituts für Proteinbiochemie, einer tödlichen Erkrankung auf den Grund gehen.
Die systemische Amyloidose hat viele Gesichter und kann bei Herzoder Nierenbefall unbehandelt nach wenigen Monaten zum Tod führen. Mit Fördergeldern von über 2,1 Millionen Euro wollen die beteiligten Wissenschaftler aus Ulm, Erlangen, München, Heidelberg und Kiel aufklären, welche proteinbiochemischen Faktoren zur Krankheitsentstehung und zu den so unterschiedlichen Ausprägungen der Amyloidose führen. Ihre künftigen Ergebnisse dienen nicht nur der Grundlagenforschung: Langfristig könnten sie die Frühdiagnose und somit die Versorgung betroffener Patienten verbessern.
Bei der systemischen Amyloidose lagern sich körpereigene, krankhaft veränderte Eiweiße im Gewebe oder in Organen wie Herz und Niere an. Diese Ablagerungen führen zu Fehlfunktionen bis zum Organversagen. Was die Menge der Amyloidablagerungen und den Krankheitsverlauf angeht, gibt es große Unterschiede: Jeder der jährlich rund 250 im Amyloidose-Zentrum des Universitätsklinikums Heidelberg diagnostizierten Patienten zeigt ein individuelles Krankheitsbild. Die häufigste Form, die in der Forschungsgruppe untersuchte Leichtketten oder AL-Amyloidose, verläuft oft sehr aggressiv: Schon nach kurzer Krankheitsdauer kann eine Organtransplantation nötig werden.
Die Krankheitsentstehung ist noch nicht vollständig verstanden: Ursächlich ist wohl eine Fehlfaltung der sogenannten AntikörperLeichtketten, die zu den charakteristischen Ablagerungen im Gewebe führt. Bisher ist unbekannt, warum die Amyloidablagerungen so unterschiedlich stark ausgeprägt sind und die Erkrankung in einem Fall primär das Herz, im anderen Fall die Niere betrifft.
Von der Universität Ulm bringt das Institut für Proteinbiochemie seine Expertise in die Forschungsgruppe ein: Mittels Kryo-Elektronenmikroskopie wird die Arbeitsgruppe Fändrich die Struktur von Amyloidfibrillen aus dem Herzgewebe betroffener Patienten untersuchen, während Dr. Christian Haupt in enger Zusammenarbeit mit Ärzten des Heidelberger AmyloidoseZentrums die Variabilität der krankhaften Amyloidfibrillen bei Patienten mit hauptsächlichem Herz- oder Nierenbefall vergleicht. Ziel sind mögliche Rückschlüsse auf die Entstehung der verschiedenen Krankheitsbilder. „Ein weiteres Anliegen der weltweit in ihrer Ausrichtung einzigartigen Forschungsgruppe ist es, die relativ seltene Erkrankung und die Forschungsbemühungen hierzu einer breiteren Öffentlichkeit bekannt zu machen“, so die Wissenschaftler.